Фізико-хімічні та біохімічні основи технології м'яса і м'ясопродуктів
2.1.6.
Скорочення та розслаблення м'язів
М'язова
діяльність тварини є результатом багатогранних хімічних процесів, що
протікають за участю тканинних ферментів під контролем нервової та гуморальної
систем. Найбільш важливими і характерними для м'язової тканини є процес
скорочення м'язів, тобто зміна фізичного стану м'язових білків, що забезпечує
виконання механічної роботи, так і процес розслаблення м'язів (характерний для
спокійного стану м'язів). М'язову тканину можна розглядати як своєрідний
складний фізіологічний апарат, у якому хімічна енергія перетворюється на
механічну.
На підставі
термодинамічних розрахунків і хімічних дослідів (виявлено підвищення
температури в м'язах усього на 0,000002°С) встановлено, що живі організми не
можуть перетворювати тепло, що виділяється в клітинах під час хімічних реакцій,
в роботу і що джерелом енергії для скорочення м'язів є лише хімічна енергія.
Існуючі гіпотези
про механізм м'язового скорочення ґрунтуються на зміні властивостей міозину і
актину, пов'язані з розщеплюванням АТФ.
При взаємодії АТФ
і міозину (М), що проявляє ферментну активність, великий запас енергії,
накопичений у високоенергетичних фосфатних зв'язках цього нуклеотиду (близько
8000 ккал на одну молекулу Н3РО4, що відщеплюється), звільняється і використовується
під час скорочення:
М + АТФ + H2O ^ М
+ АДФ + H3PO4 + енергія.
Діяльність
м'язової тканини виявляється в двофазному процесі, що складається з періоду
скорочення (робота) і розслаблення (спокій). М'язове скорочення і розслаблення
здійснюється за допомогою спеціального апарата міофібрил — товстих (міозинових)
і тонких (актинових) ниток унаслідок послідовних і зв'язано-протікаючих
реакцій. Скорочення м'яза відбувається в результаті ковзання ниток актину між
нитками міозину.
На підставі даних
електронної мікроскопії встановлено, що ковзання ниток виникає під час
замикання перемичок-містків між тонкими і товстими нитками і зміни кута їх
нахилу. У стані розслаблення м'язів поперечні містки знаходяться в
перпендикулярному положенні до товстих ниток (вони утворені заломленими головками
міозину) і не сполучені з тонкими нитками (мал. 2.9). У результаті замикання
містків і зміни кута їх нахилу розвивається сила, що викликає переміщення одних
ниток щодо інших.
Мал. 2.9. Будова
поперечних містків між актиновими та міо- зиновими нитками: а — у стані
скорочення (вільному стані); б — у стані розслаблення (замкнений стан)
У стані
скорочення перемички набувають особливого стану і як би гальмують ковзання
протофібрилу. За допомогою фазово- контрастної мікроскопії показано, що під час
скорочення м'язів пластинка Z зміщується до диска А, внаслідок чого диск I
звужується. При цьому ширина диска А зберігається (мал. 2.10). Перехід
протофібрил зі стану спокою в скорочення зумовлено зміною властивостей
білкових структур під впливом низки чинників.
Механізм процесу.
При спокійному (еластичному) стані м'язів міозин знаходиться в комплексі з
іонами, глікогеном і АТФ.
АТФ за допомогою
трьох іонів Mg приєднана до ділянки молекули міозину, віддаленої від його
ферментного центру. При цьому комплекс тропоміозин-тропонін зв'язує Mg2+
АТФ-азу і тим самим інгібірує її, перешкоджаючи взаємодії міозину з актином.
У стані м'язового
спокою міозин не проявляє своєї дії як АТФ- аза у зв'язку з тією обставиною, що
знаходиться в комплексі з ферментом міозином. Тільки за наявності зв'язаної АТФ
міозин знаходиться в еластичному стані. Видалення АТФ з комплексу (наприклад,
шляхом відмивання) викликає втрату еластичності у білка, так зване явище
задубіння в результаті виникнення поперечних містків між нитками міозину та
актину.
1 ... 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 ... 154 Повернутися на початок книги
