Фізико-хімічні та біохімічні основи технології м'яса і м'ясопродуктів
Схема 3.14.
Основна мета теплового оброблення м'ясопродуктів
Для виробництва
м'ясопродуктів відповідно до поставленої мети застосовують різні способи
теплового оброблення (схема 3.15).
Схема 3.15.
Способи теплового оброблення м'яса та м'ясопродуктів
Зміна
властивостей продукту при нагріванні зумовлена зміною властивостей його
складових і втратами частин продукту в навколишнє середовище. М'ясо і
м'ясопродукти зазвичай нагрівають за температури від 60 до 180°С. Зміна
складових частин і властивостей готових продуктів істотно відрізняються і
залежать від умов процесу та кінцевої температури нагрівання.
3.6.2.
Фізико-хімічні зміни м'яса під час теплового оброблення
Теплове
оброблення м'яса і м'ясопродуктів супроводжується характерними фізико-хімічними
змінами (схема 3.16).
Схема 3.16.
Фізико-хімічні зміни м'яса і м'ясопродуктів під час теплового оброблення
Зміна білків.
Найхарактернішою та основною зміною білків усіх тканин при нагріванні є
денатурація — зміна природних властивостей білків (схема 3.17), при цьому
зменшується їх розчинність, гідратація. Білки, денатуровані нагріванням, легко
агрегують і коагулюють, ущільнюються з виділенням води.
Закономірності
денатураційних перетворень білків у ізольованому вигляді істотно змінюються
під час денатурації білків, що є складовими частинами структур, якими є тканини
тварин.
Денатуруюча дія
тепла на білки м'яса залежить від багатьох чинників (температури нагрівання,
тривалості теплової дії, присутності або відсутності достатньої кількості води
в гріючому середовищі
Схема 3.17.
Денатураційні перетворення білків під час теплового
оброблення
або самому
продукті, рН середовища, взаємозв'язок між білками й іншими сполуками в
структурі тканини тварин та ін.).
Теплова енергія
витрачається на порушення структури молекули (температурний коефіцієнт
денатурації 100-150 ккал/моль). При цьому енергія може витрачатися на
розривання незначної кількості міцних ковалентних зв'язків і великої кількості
слабких міжмолекулярних зв'язків у молекулі білка (близько 75-80% внутрішніх
молекулярних зв'язків глобулярних білків становлять водневі зв'язки). Для
порушення просторової конфігурації поліпептидних ланцюгів достатньо розриву
10-20% водневих зв'язків.
У результаті
розриву внутрішньо молекулярних зв'язків (водневих, сольових) пептидні ланцюги
частково розгортаються, внаслідок чого функціональні групи (SH-групи, фенольна
група тирозину, гуанідинова група аргініну, -аміногрупа лізину та ін.) стають
активнішими або доступнішими. Для теплової денатурації білків особливо
характерне збільшення реактивності SH-груп, за величиною вмісту яких нерідко
судять про глибину денатурації білка.
Процеси, що
відбуваються після денатурації, пов'язані з хаотичним виникненням зв'язків
(водневих, сольових) між поліпептидни- ми ланцюгами як всередині молекули, так
і між молекулами різних білків. Але їхня кількість і розміщення випадкові і
залежать від ступеня порушення первинної структури білка, тобто від
температури та тривалості нагрівання. Якщо в нативному білку пептидні ланцюги
суворо орієнтовані, то в денатурованому — дезорієнтовані. У результаті зміни
природної просторової конфігурації відбувається блокування полярних груп у
результаті їх взаємодії один з одним і виявляються гідрофобні властивості
білкових молекул. Ізоелектрична точка білків зрушується в нейтральний бік. У
результаті цих процесів зменшується гідрофільність і розчинність білків,
відбувається їхня агрегація внаслідок виникнення випадкових міжмолекулярних
сил і коагуляція.
1 ... 111 112 113 114 115 116 117 118 119 120 121 ... 154 Повернутися на початок книги
